Amiláz Értéke Magas
Az eredetileg α-konfigurációjú kötés invertálódik, a lehasadó maltóz β-konfigurációjú lesz. Működésének optimális pH tartománya 4. 0-5. [5] Gyümölcs érése során pont ez a folyamat zajlik, az enzim az elraktározott keményítőt maltózzá bontja, a gyümölcs megédesedik. γ-amiláz [ szerkesztés] Ez az enzimcsalád ( EC 3. 3) a lánc nem-redukáló végéről α-D-glükózt hasít le, amely a folyamat során β-D-glükózzá invertálódik, azaz a lehasadás itt is enantioszelektív, mint a β-amiláz esetében. Természetesen a közegre jellemző anomer egyensúlyi arány idővel beáll. Működésének optimális pH tartománya 3 körüli, ezzel ez a legsavasabb környezetre specializódott amiláz. izoamilázok [ szerkesztés] Ezek az enzimek a ( EC 3. 68) a glikogén, amilopektin és β-limit dextrinjeik α(1→6)-glikozidkötéseit hasogatják el, ezért oldalágtalanító enzimnek is nevezik. Maltóz a legkisebb egység, amit képes leválasztani. Baktériumokban, gombákban, növényekben, és állatokban egyaránt előfordul. Az ember szervezetében a hasnyálmirigy termeli.
In de sport
Ptialin, azaz nyálamiláz negyedleges szerkezete. A kalciumion sárgával, a kloridion zölddel jelölve Az amilázok a keményítő cukrokká bontását végző enzimcsalád. Egyaránt megtalálhatók növényekben és állatokban. Az ember szervezetében a nyálban és a hasnyálmirigy váladékában fordulnak elő. Keményítő tartalmú élelmiszert elég sokáig rágva az amiláz enyhén megédesedik az ember szájában, ami az enzim működésének a következménye. 1833-ban a francia Anselme Payen fedezte fel árpamalátában, és a diasztáz nevet adta neki. [1] Ez volt az első enzim, amelyet felfedeztek. Ma már géntechnikával is készítenek α-amilázt. [2] Osztályozása [ szerkesztés] Mivel lebontja a poliszacharidokat, a glikozidázok közé sorolják, és mivel hidrolizál, a hidrolázok közé tartozik. Fehérjeszerkezetük alapján az amilázok a glikozil hidrolázok 13-as, 14-es és 15-ös osztályába tartoznak. [3] α-amiláz [ szerkesztés] A metalloproteinek közé tartozó enzimcsalád ( EC 3. 2. 1. 1), amelynek tagjai csak kalciumion jelenlétében működőképesek.
Tanja magas
Alfa amiláz érték magas
[6] [7] Növényekben [ szerkesztés] A gabonamagvakban és a gyümölcsökben az érési folyamat alatt amiláz képződik. Ez lebontja a keményítőt, így a gyümölcs édesebbé, a mag csíraképessé válik. Azért van rá szükség, mert így a vízoldhatatlan keményítőben tárolt szénhidrátok vízben oldódó mono- és diszacharidokká alakulnak. A csíranövény csak ebben a formában tudja hasznosítani, és tud új sejteket építeni. Az emberi testben [ szerkesztés] Az α-amiláz a nyálmirigyekben és a hasnyálmirigyben termelődik. A rák felismerését segíti a tüdőben és a petefészekben kimutatott amiláz. Az amiláz legnagyobb része a bélrendszerben marad, csak kevés jut be a véráramba. Lehetővé teszi a szénhidrátok megemésztését. Működési optimumai [ szerkesztés] Ahogy más enzimek, az amilázok is csak egy bizonyos pH-tartományban, 3, 5 - 9 pH-n működnek. Az aktivitási optimum az amiláz eredetétől függ: a gombákból nyert amiláz optimuma 5, 7 pH, az állati és a bakteriális amiláz optimuma a semleges vagy az enyhén lúgos tartományba esik.
Krav magas
- Pokemon magas
- Magas yuri
- Krav magas
- Amiláz – Wikipédia
Magas
[8] Erősen savas közegben kicsapódnak, ezért a gyomorban nem működnek. Ugyanígy a gyümölcssavak is csökkentik aktivitását. A hőmérsékleti optimum 45 °C. [8] Kórtünetek [ szerkesztés] Az amiláz megnövekedett aktivitása a vérben ezekre a betegségekre utalhat: mumpsz, a nyálmirigyek vírusos gyulladása akut hasnyálmirigy-gyulladás az amiláztermelő sejtek károsodása miatt krónikus hasnyálmirigy-gyulladás az epevezeték elzáródása veseelégtelenség a kiválasztás hatékonyságának romlása miatt Az amilázérték egyszerűen mérhető. A hasnyálmirigy-gyulladás fő tesztje volt, de a lipázaktivitás mérésével hátrányba szorult, azonban még mindig fontos mérőszám. A laborok vagy az összes amilázt, vagy a hasnyálmirigy-amilázt mérik. Az utóbbi esetben a nyálmirigyek megbetegedései azonban nem mutathatók ki. Normálértékek emberben [ szerkesztés] Az egészséges emberre jellemző értékek a mérés módja szerint: Szérum Alfa-amiláz, összesen 28–100 U/l Alfa-amiláz, hasnyálmirigy 13–53 U/l Alfa-amiláz, nyálmirigy < 47 U/l Újszülött alfa-amiláza, összesen < 80 U/l Vizelet (a mérés hőmérséklete 37 °C) Spontán vizelet < 460 U/l Gyűjtött vizelet < 270 U/l Felhasználása [ szerkesztés] A sörgyártásban a gabonában eleve jelenlevő amilázt hasznosítják.
A keményítő α(1-4)-glikozidkötéseit hasítják, a végtermék amilóz esetén maltotrióz és maltóz, amilopektin esetén dextrin, maltóz és glükóz. A keményítőlánc tetszőleges pontját képes megtámadni, ezért gyorsabban bont a csak láncvégen dolgozó enzimeknél. Az állatvilág alapvető emésztőenzime, de előfordul növényekben, gombákban ( tömlősgombák, bazídiumos gombák) és baktériumokban ( Bacillus) is. Működésének optimális pH tartománya 6. 7-7. 0. [4] Emberben öt izoformája van, amiből három a nyálamilázban, a többi a hasnyálmirigy-amilázban lelhető fel. Az előbbieket az AMY1A, AMY1B és AMY1C, az utóbbiakat az AMY2A és az AMY2B gének kódolják. A nyálamilázoknak külön nevük van, ptialinnak hívják őket. β-amiláz negyedleges szerkezete β-amiláz [ szerkesztés] Növényekben, gombákban és baktériumokban előforduló enzimcsalád ( EC 3. 2), amely keményítő, glikogén és hasonló poliszacharidok lebontását végzi el. A lánc nem-redukáló végétől számolva a második α(1-4)-glikozidkötést hasítja el, azaz egy maltóz -egységet vág le a keményítőről.
A csírázást először serkentik, majd gátolják. Csíráztatásakor a hőmérsékletet és a pH-t a gabonában levő amiláz működési optimumához igazítják, hogy a keményítőt mono- és diszacharidokra bontsa, amit az élesztő megerjeszthet, alkoholt és szén-dioxidot termelve. A biotechnológiai módszerekkel baktériumokból és gombákból előállított amilázt a liszt feljavítására használják. Az amiláz által előállított mono- és diszacharidokból kelesztéskor alkohol és szén-dioxid lesz, ami felfújja a tésztát. Az így kezelt lisztből sütött termék jobban barnul sütéskor. Rozs esetén az amiláz hatása többek között a tészta savanyításával ellensúlyozható. Α-amilázt tartalmazó tablettákkal többek között láztalan nyakfájást kezelnek. Jegyzetek [ szerkesztés] ↑ (1) Robert Hill and Joseph Needham, The Chemistry of Life: Eight Lectures on the History of Biochemistry (London, England: Cambridge University Press, 1970), page 17; (2) Richard B. Silverman, The Organic Chemistry of Enzyme-catalyzed Reactions, 2nd ed. (London, England: Academic Press, 2002), page 1; (3) Jochanan Stenesh, Biochemistry, vol.